sábado, 12 de mayo de 2012

PORTADA


INSTITUTO TECNOLOGICO DE CD. ALTAMIRANO GRO



LIC: BIOLOGIA

MATERIA:
BIOLOGÍA MOLECULAR


UNIDAD NUMERO 8

"REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GENÉTICA"



NOMBRE DE LA ALUMNA:

ALEXA MOLINA VALENZUELA
09930047


SEMESTRE Y GRUPO:
Vl SEMESTRE “A”

NOMBRE DEL PROFESOR:
FRANCISCO JAVIER PUCHE ACOSTA

CD.ALTAMIRANO, GRO     MAYO/2012 

CONCLUSIÓN FINAL DE LA UNIDAD NUMERO 7

A manera de conclusión puedo decir que se cumplió con el objetivo planteado de la unidad ya que durante los temas vistos en la unidad número 7 que se llamo "TRADUCCIÓN DEL ARN MENSAJERO" aprendimos a conocer dicho proceso que es cuando los ribosomas convierten la secuencia de codones del ARNm en una secuencia de aminoácidos, los cuales son transportados por los ARNt hasta los ribosomas. También aprendimos que ltraducción es el segundo proceso de la síntesis proteica (parte del proceso general de la expresión génica). La traducción ocurre tanto en el citoplasma, donde se encuentran los ribosomas, como también en el retículo endoplasmático rugoso (RER).
En esta unidad vimos, temas relacionados con dicho proceso, como son el código genético, aprendimos que es este se encarga de descifrar a qué triplete de nucleótidos corresponde cada residuo de aminoácido, y que es universal ya que los mismos codones determinan los mismo aminoácidos en todos los organismos, vimos un tema, que ya lo habíamos tocado en unidades anteriores, solo recordamos algunos tipos de ARN que son; RNA mensajero, RNA trasferente, RNA ribosomicos entre otros. También vimos y aprendimos como esta formada la estructura ribosomal, tanto en organismos procariótico y organismos eucariótico, así como las etapas de la síntesis de proteínas en organismos procarióticos, y las etapas de la síntesis de proteínas en organismos eucarióticos, que se dividen en tres etapas que son; Iniciación, elongación, y terminación. Así como encontramos las diferencias que presentaran, algunas de ellas fueron que en eucariotas el ribosoma y sus subunidades son más grandes que en procariotas, otra que en eucariotas el ribosoma no tiene sitio E. Entre otras más. Y en el ultimo tema vimos que algunas proteínas emergen del ribosoma preparadas para ejercer su función de inmediato, mientras que otras experimentan diversas modificaciones de postraducción algunas de ellas eran fosforilación, metilación y algunos más.  Creo que en esta unidad no presente problemas, es parecida a la unidad pasada, y con repasar el tema tendré conocimientos para contestar el examen.Todas estas proteinas funcionan como enzimas para el metabolismo del organismo, tambien como parte estructural del cuerpo, como colageno, fibronectina, elastina, o de secreciones de glandulas, como las hormonas. Actuan en la composición de las fibras musculares. Sin las proteínas absolutamente nada funcionaria.

7.4.1 MODIFICACIÓN DE PROTEÍNAS POSTRADUCCIÓN

Algunas proteínas emergen del ribosoma preparadas para ejercer su función de inmediato, mientras que otras experimentan diversas modificaciones postraducción, que pueden conducir a la proteína a la adquisición de su forma funcional, a su traslado a un compartimento subcelular determinado, a su secreción al exterior de la célula, etc.


Plegamiento
Muchas proteínas adquieren espontáneamente la correcta conformación tridimensional, pero otras muchas solo adquieren la conformación correcta con la ayuda de una o más proteínas chaperonas. Las chaperonas se unen reversiblemente a regiones hidrofóbicas de las proteínas desplegadas y a los intemediarios de plegamiento; pueden estabilizar intermediarios, mantener proteínas desplegadas para que pasen con facilidad a través de membranas, ayudar a desplegar segmentos plegados incorrectamente, impedir la formación de intermediarios incorrectos o impedir interacciones inadecuadas con otras proteínas.



Glucosilación
La glucosilación es la adición de uno o más glúcidos a una proteína lo que da lugar a las glucoproteínas, que son esenciales en los mecanismos de reconocimiento celular. La glucosilación puede implicar la adición de unas pocas moléculas glucídicas o de grandes cadenas ramificadas de oligosacáridos. Existe un centenar de glucosiltransferasasdistintas, las enzimas encargadas de realizar este proceso. El mecanismo es básicamente el mismo en todos los casos; un azúcar es transferido desde un sustrato dador activado hasta un aceptor apropiado.


Proteólisis parcial
La proteólisis parcial es una etapa frecuente en los procesos de maduración de las proteínas. Pueden eliminarse secuencias de aminoácidos en ambos extremos o en el interior de la proteína. La proteólisis en el retículo endoplasmático y en el aparato de Golgi son, por ejemplo, esenciales en la maduración de la insulina; la preproinsulina codificada por el ARNm es introducida en el retículo endoplasmático; una peptidasa la corta y origina la proinsulina que se pliega para formar los puentes disulfuro correctamente; la proinsulina es transportada al aparato de Golgi, donde es empaquetada en gránulos de secreción; entonces se elimina un fragmento (péptido C) por proteólisis originando la insulina funcional, que es secretada. 


Modificación de aminoácidos
Sólo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y son incorporados durante la traducción. Sin embargo, las modificaciones postraducción conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína.
Son numerosos los ejemplo de modificación postraducción de aminoácidos. La formación postraducción de puentes disulfuro, básicos en la estabilización de la estructura terciariade las proteínas está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina.

Bibliografía:
 Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4

7.4 ETAPAS DE LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS EN ORGANISMOS EUCARIÓTICOS.

El mecanismo de eucariotas es básicamente el mismo que el mecanismo de procariotas, solo con la mayor parte de las diferencias acumuladas en la iniciación. 
                                                                  
                                                                     DIFERENCIAS

PROCARIOTICOS

EUCARIOTICOS
El ribosoma y sus subunidades son más pequeñas.
El ribosoma y sus subunidades son más grandes.
Los rRNA son menores y hay menos proteínas por subunidades ribosómica.
Los rRNA son mayores y hay más proteínas por subunidad ribosómica.
Una molécula de ARNm contiene muchos lugares de iniciación.
Una molécula de ARNm sólo presenta un lugar de iniciación.
El ribosoma tiene sitio E.
El ribosoma no tiene sitio E.
El mRNA es igual, y sus elementos parecidos son importantes.
El mRNA es diferente y sus elementos distintivos son importantes.
Tienen un factor de iniciación.
Tiene más factores de iniciación.
El codón de iniciación es AUG y el aminoácido que comienza la síntesis es la metionina pero en ocasiones es GUG (valina).
El codón de iniciación es siempre AUG y no hay secuencias Shine-Dalgarno.  
La met iniciadora si esta formilada.
La Met iniciadora no está formilada.
Los factores de traducción son iguales.
Los factores de traducción son distintos  


Vídeo de Traducción.


Iniciación
En eucariontes, la iniciación comienza cuando la subunidad ribosómica pequeña reconoce primero el extremo 5´ del mensaje que precede al casquete de metilguanosina, y luego se desplaza a lo largo del RNAm hasta alcanzar una secuencia de nucleótidos (típicamente 5´-CCACCAUG-3´) que contiene el tripleto AUG en un contexto en el cual se le puede reconocer como codón inicial (Karp, 1998; Curtis y Barnes, 2001).
A continuación, el primer ARNt iniciador se coloca en su lugar y se aparea con el codón iniciador del ARNm. Este codón iniciador que habitualmente es (5´)-AUG-(3´), se aparea en forma antiparalela con el anticodón del ARNt (3´)-UAG-(5´). El ARNt iniciador entrante, que se une al codón AUG, lleva una forma modificada del aminoácido metionina, N-formilmetionina o fMet. Esta fMet será el primer aminoácido de la cadena polipeptídica recién sintetizada que es rápidamente removido.
El ARNt iniciador está ubicado en el sitio P de la subunidad mayor, uno de los dos sitios de unión para las moléculas de ARNt. Luego, se liberan estos factores de iniciación y la subunidad ribosómica mayor se une a la subunidad menor. La energía para este paso la suministra la hidrólisis del trifosfato de guanosina.


Elongación o alargamiento
Una vez que el ribosoma completo se ha ensamblado en el codón de inciación, comienza la etapa de elongación o alargamiento. Durante esta etapa, elsitio A de un ribosoma será ocupado transitoriamente por sucesivos aminoacil.ARNt.Los aminoacil-ARNt que ocupen el sitio A serán aquellos cuyo anticodón sea complementario al codón que queda expuesto en ese sitio. La entrada del aminoacil-ARNt al sitio A del ribosoma requiere su unión previa con una proteína llamada factor de elongación, que en su forma activa será unida al GTP. Al aparearse el ARNt con el ARNm, se dispara la hidrólisis del GTP por parte del factor de elongación que luego se disocia, permitiendo que el aminoacil-ARNt permanezca unido por un corto período al ARNm.
Cuando los sitios A como P están ocupados, una enzima, la peptidil transferasa, que es parte de la subunidad mayor del ribosoma, cataliza la formación de un enlace peptídico entre los dos aminoácidos, acoplando el primero (fMet) al segundo. El primer ARNt, entonces se libera. El ribosoma se mueve un codón a lo largo de la cadena de ARNm; en consecuencia, el segundo ARNt, al cual ahora se encuentran acoplados la fMet y segundo aminoácido, se transfiere de la posición A a la posición P. Un tercer aminoacil-ARNt se ubica en la ahora vacante posición A, apareado al tercer codón del ARnm, y se repite el paso. La posición P acepta al ARNt que carga con la cadena polipeptídica creciente; la posición A acepta al ARNt que porta el nuevo aminoácido que será añadido a la cadena.
A medida que el ribosoma se mueve a lo largo de la cadena del ARNm, la porción iniciadora de la molécula de ARNm es liberada y otro ribosoma puede formar con ella un complejo de iniciación. Un grupo de ribosomas que leen la misma molécula de ARNm se conoce como polisoma.


Terminación
Cuando el mensaje llega a un codón de terminación, ya no hay ningún ARNt que tenga su anticodón, de manera que ya no se agrega otro aminoácido a la cadena. Se libera el polipéptido formado, la proteína. Se separan las dos subunidades del ribosoma y el ARNm es liberado. 



Bibliografía:
(Curtis y Barnes, 2001; Velázquez, 2007).

7.3 ETAPAS DE LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS EN ORGANISMOS PROCARIÓTICOS.

La traducción de un mensaje del mRNA puede dividirse en tres fases: iniciación, elongación y terminación, fases en las que se necesitan factores de traducción: factores de iniciación (IFs), factores de elongación (EFs) y factores de liberación (RFs).


INICIO DE LA TRADUCCIÓN
La primera etapa comienza con la subunidad menor sola. El IF-1 se une a la base del sitio A para forzar que el primer fMet-tRNA entre en el sitio P.
El IF-3 se necesita para estabilizar la subunidad 30S, que sirve para depositar el aminoacil-tRNA Met-tRNA en este caso en el ribosoma.
Los 3 IF junto con el mRNA, el fMet-tRNA y la subunidad 30S forman el complejo de iniciación. El tRNA iniciador que reconoce primeramente el AUG en ocasiones GUG y raramente UUG, es especial ya que porta una formil-Met, presenta modificaciones postranscripcionales específicas, sólo puede usarse en iniciación, y es el único capaz de entrar en el sitio P, sin la subunidad mayor del ribosoma.


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ELONGACIÓN
El crecimiento de la cadena polipeptídica en el ribosoma es un proceso cíclico ya que se repite tantas veces como aminoácidos se incorporen.
Cada ciclo consta de 4 pasos que son:

*Ubicación
El tRNA aminoacilado se dirige al sitio A con el factor de elongación EF-Tu, que al igual que IF-2, lleva GTP. Cuando el aminoacil-tRNA se aloja en el sitio A, el GTP se hidroliza y se libera.

*Corrección
Para dejar el aa-tRNA en su sitio, se tiene que hidrolizar el GTP. Esto es un proceso relativamente lento, que da tiempo a verificar el apareamiento codón-anticodón. Si el apareamiento codón-anticodón es incorrecto, el aminoacil-tRNA se rechaza y queda de nuevo libre el sitio A para aceptar el aminoacil-tRNA correcto.

*Transpeptidación
La cadena polipeptídica enganchada al tRNA del sitio P se transfiere sobre el aminoácido transportado por el tRNA del sitio A. Esta transferencia la cataliza el sitio peptidil transferasa de la subunidad 50S. Concretamente, el rRNA 23S alojado en este sitio catalítico es quien realiza la función catalítica fundamental, actuando como ribozima.

*Translocación
El tRNA descargado del sitio P se transfiere al E y el tRNA que tiene el péptido en el sitio A pasa al P. El desplazamiento hace que el ribosoma avance 3 nt por el mRNA.
Tras la translocación, la cooperación negativa entre E y A hace que no pueda entrar otro aa-tRNA nuevo en A hasta que el que hay en E no ha salido. En este momento se ha completado el ciclo, con la diferencia de que ahora la cadena polipeptídica ha crecido en un residuo y el ribosoma está desplazado 3 nt en el mRNA.

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TERMINACIÓN
Determina la síntesis de la proteína cuando el sitio A del ribosoma es abordado por el codón de terminación del ARNm  (UUA, UGA o UAG, indistintamente). Ello deja al sitio A sin el esperado aminoacil-ARNtAA, aunque pronto es ocupado por un factor de terminación llamado eRF, que sabe reconocer a los tres codones de terminación.
 En síntesis la terminación de la cadena polipeptídica está señalada por el ARNm mediante un codón que no especifica la incorporación de ningún aminoácido . Ese codón de terminación puede ser UUA, UGA o UAG, y sobre él no se une ningún ARNt.

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Bibliografía:
*http://www.um.es/molecula/dupli03.htm
*http://payala.mayo.uson.mx/QOnline/sintesisproteinas.html